Сторінка
2

Хімія білків

Вивчення різних білків показало, що всі вони являються з високою молекулярною масою. Молекулярна маса їх виражається десятками, сотнями і тисячами, а в деяких білків і декілька мільйонів.

На ст. 143 в кн. „Загальна біологія” є порівняння відносних молекулярних мас:

спирт – 46

оцтова кислота – 60

бензол – 78

яйця (альбумін) – 36000

кров (гемоглобін) – 152000

м'язи (міозин) – 500000

Отже, білки – це молекули велетні, це макромолекули.

Відкрийте Л.П.Величко „Роздавальний матеріал з орг. хімії” ст. 70.

Характеристика деяких білків

Інсулін 6000 у підшлунковій залозі

Вірус тютюнової мозаїки 41000000 у хворих рослинах тютюну.

б) розчинність білків

Ми вже згадували класифікуючи білки, що одні з них альбуміни розчинні у воді, а глобуліни тільки в нейтральних солях. А є білки, що зовсім не розчиняються.

Розчинні білки утворюють колоїдні розчини.

в) амфотерність білків

Раз мономером білків є амінокислоти, то поясніть чому білки є амфотерні? (питання до класу).

Відповідь: В склад амінокислот входять дві функціональні групи

NH2 – аміногрупа – гр. основ. орг.

О

∕∕

-С – карбоксильна гр. – гр. орг. кислот.

\

ОН

Амінокислоти будуть себе проявляти як основи взаємодіючи з кислотами, і як кислоти взаємодіючи з основами.

Отже, амінокислоти це органічні амфотерні сполуки.

Амінокислоти можуть реагувати між собою:

Відкрийте кн. „Загальна біологія” на ст. 145 де записано 20 амінокислот , що входять до складу білків

г) гідроліз білків

Для вивчення хімічного складу білків застосовують гідроліз – процес розщеплення білків на складові частини при участі води і нагрівання.

Гідроліз буває:

кислотний

лужний

ферментативний

для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H2SO4 i HCl і нагрівання при 100-1100С.

Для лужного - використовують 2N розчини лугів.

Для ферментативного проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-380С.

Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.

Відкрийте підручних з хімії на ст. 170 і зверніть увагу на будову деяких амінокислот.

Гліцин

Аланін

Цистеїн

Фенілаланіп

Загальна формула їх така

Радикал може містити відкриті ланцюги, цикли, різні функціональні групи.

д) денатурація білка

Під впливом різних фізичних і хімічних факторів – високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічної дії – слабкі водневі зв’язки що підтримують вторинну і третинну структури (але не первинну, рвуться і молекула розгортається).

Див. ст. 150 підручник „Загальної біології”.

В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.

Цю властивість денатурації використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров.

Процес повернення до своїх структури білка денатурованого наз. денатурацією ця здатність лежить в основі важливої властивості всього живого – подразливості.

е) кольорові реакції

Білки дають характерні кольорові реакції за якими можна розпізнати серед інших речовин. Наприклад, від азотної концентрованої кислоти з'являється жовте забарвлення.

Так звана біуретова реакція дає синьо-фіолетове забарвлення, коли до білка додати розчину NaOH + CuSO4.

4. Хімічна будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.

Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.

Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою.

Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.

Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою білка. Див. ст. 148 підручник з біології. На сьогоднішній час для ряду білків встановлена їх первинна структура наприклад для інсуліну – білка гормона підшлункової залози.

Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді -спіралі.

Дана спіралізація забезпечується водневими зв’язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.

Водневий зв’язок утворюється між двома сильно негативними атомами. Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з’єднаний водневими зв’язками дає нам – вторинну структуру білка (див. Величко Картка ХХ кольор.). Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. (див. Величко. Картка ХХ кольор.). Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R-поліпептидного ланцюга.